پروتئين ها، زنجيرههاي خطي يا پليمرهايي هستند که از ترکيب اسيدهاي آمينه حاصل مي شوند. اسيد آمينهها، حروف الفبايي پروتئين ها را تشکيل مي دهند و چون امکانات بالقوه نامحدودي در طرز توالي و طول زنجيره اسيد آمينهها در توليد پروتئين ها وجود دارد، از اين رو انواع بي شماري از پروتئين ها نيز مي توانند وجود داشته باشند. اختلاف هر اسيد با ساير اسيدهاي آمينه، در زنجيره جانبي هر يک از اسيد هاي آمينه است. اسيدهاي آمينه در آغاز تشکيل زمين، به همراه ساير مواد آلي پيدا شدند. اسيدهاي آمينهاي که در حضور پرتوهاي فرابنفش بوجود آمدند، گوناگوني بسيار داشتهاند. اما به دلايلي ناشناخته تنها بيست اسيد آمينه، آن هم از نوع L، در ياخته زنده کاربرد پيدا کرد.
ساختار اسيدهاي آمينه
هر اسيد آمينه، از يک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکيل يافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسيل(COOH) اتم هيدروژن، گروه آمينه بازي(NH2-) و يک زنجيره غير جانبي(R-) پيوند برقرار مي کند. ريشه R ممکن است يک زنجيره کربني و يا يک حلقه کربني باشد. عوامل ديگري مانند الکل، آمين، کربوکسيل و نيز گوگرد مي توانند در ساختمان ريشه R شرکت کنند. زنجيره جانبي خود چندين اتم کربن دارد و آن ها را به ترتيبي که از کربن آلفا، فاصله مي گيرند، با حروف بتا(β)، گاما(γ) و دلتا(δ) نشان مي دهند. اگر در حالي که عامل COOH روي کربن آلفا قرار داد عامل NH2 روي کربن هايي غير آلفا قرار گيرد. نوع اسيد آمينه به β ، γ يا δ تغيير خواهد کرد. اسيدهاي آمينه آزاد به مقدار بسيار ناچيز در سلول ها وجود دارند. بيشتر اسيدهاي آمينه آلفا در سنتز پروتئين شرکت مي کنند، در صورتي که اسيدهاي آمينه بتا، گاما و دلتا واسطه هاي شيميايي هستند. بيشتر اسيدهاي آمينه در PH هفت به صورت دو قطبي در مي آيند يعني گروه NH2 پروتون ميگيرد و گروه COOH هيدروژن خود را از دست مي دهد و به صورت –COO- در مي آيد.
ايزومري در اسيدهاي آمينه
مطابق قرار داد اگر ساختمان فضايي يک اسيد آمينه را در نظر بگيريم، چنان چه عامل NH2 که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، مي گوييم که اين اسيد آمينه از نوع L است و هرگاه عامل NH2 در طرف راست کربن آلفا قرار گيرد، گوييم که اين اسيد آمينه از نوع ∆ است. برخلاف قندهاي طبيعي که از نوع دلتا هستند، اسيدهاي آمينه طبيعي همگي از نوع L ميباشند. ايزومرها را انانتيومر مي گويند.
انواع اسيدهاي آمينه
گليکوکول(Gly): گليکوکول که گليسين نيز ناميده مي شود و تنها اسيد آمينهاي است که فاقد کربن ناقرينه است و در ساختمان پروتئين هايي مانند کلاژن، الاستين و رشته ابريشم به مقدار فراوان وجود دارد.
آلانين(Ala): در تمام پروتئين ها فراوان است.
والين(Val): اسيد آمينه ضروري براي انسان است و به مقدار کم در بيشتر پروتئين ها يافت مي شود.
لوسين(Leu): اسيد آمينه ضروري براي انسان بوده و در بيشتر پروتئين ها به مقدار زياد وجود دارد.
ايزولوسين(Ile): اسيد آمينه ضروري براي انسان است که به مقدار کمتر از اسيدهاي آمينه ديگر پروتئين ها وجود دارد. ايزولوسين دو کربن ناقرينه دارد.
اسيد آمينه الکل دار
سرين(Ser): اسيد آمينهاي است که در رشتههاي ابريشم بسيار فراوان بوده و در ساختمان چربي ها و پروتئين هاي مرکب نيز شرکت مي کند.
تره اونين(Thr): اسيد آمينه الکل داري است که براي انسان ضروري بوده و مانند ايزولوسين يک کربن ناقرينه اضافي دارد.
اسيدهاي آمينه گوگرددار
سيستئين(Cys): اين اسيد آمينه نقش مهمي در ساختمان فضايي پروتئين ها بر عهده دارد زيرا عامل تيول(SH-) دو مولکول سيستئين در يک زنجيره پلي پپتيدي و يا دو مولکول سيستئين در دو زنجيره پلي پپتيدي با از دست دادن هيدروژن پيوند کوالان مي سازند و در نتيجه دو مولکول سيستئين تبديل به اسيد آمينه ديگري به نام سيستئين مي گردند.
متيونين(Met): متيونين از اسيدهاي آمينه ضروري براي انسان است که مقدار آن در پروتئين ها نسبتا کم است.
دي اسيدهاي منو آمينه
اسيدهاي آمينهاي هستند که داراي يک آمين و دو عامل کربوکسيل هستند و به اسيد آمينه اسيدي مشهورند.
اسيد آسپارتيک(Asp): در پروتئين ها به مقدار زياد يافت مي شود. اسيديته اين اسيد آمينه زياد است.
اسيد گلوتاميک(Glu): مقدار آن در پروتئين زياد است و نقش مهم آن انتقال عامل آمين در واکنش هاي بيوشيميايي است.
اسيدهاي آمينه آميدي
اين ترکيبات روي ريشه R داراي يک عامل آميدي هستند. اين اسيدهاي آمينه در سنتز پروتئين ها شرکت نموده و نقش مهمي را در انتقال آمونياک دارا هستند.
گلوتامين(Gln).
آسپاراژين(Asn).
اسيدهاي آمينه دي آمين
ليزين(Lys): اين اسيد آمينه براي انسان ضروري بوده و در بيشتر پروتئين ها مخصوصا در بعضي از پروتئين ها مانند هيستون ها به مقدار فراوان ديده مي شود. ليزين در سنتز کلاژن نيز شرکت مي کند. ولي پس از تشکيل کلاژن، ليزين به دلتا هيدروکسي ليزين تبديل مي شود.
آرژنين(Arg): اين اسيد آمينه در پروتئين هايي مانند هيستون و پروتامين بسيار فراوان است. گروه انتهاي اين اسيد آمينه را که شامل سه ازت مي باشد، گوانيدين مي نامند.
اسيدهاي آمينه حلقوي
بعضي از اين اسيدهاي آمينه به علت دارا بودن حلقه بنزني، عطري(آروماتيک) ناميده مي شوند و برخي ديگر داراي يک حلقه هترو سيليک هستند.
فنيل آلانين(phe): از اسيدهاي آمينه ضروري براي انسان بوده و در پروتئين ها به مقدار فراوان يافت مي شوند. در ساختمان اين اسيد آمينه يک حلقه بنزني و يک زنجير جانبي آلانين شرکت دارد.
تيروزين(Thr): اين اسيد آمينه به مقدار فراوان در پروتئين ها ديده مي شود. حلاليت آن در آب کم است. تيروزين را پاراهيدروکسي فنيل آلانين هم مي نامند. زيرا از اکسيداسيون فنيل آلانين حاصل مي شود.
تريپتوفان(Trp): اسيد آمينه ضروري براي انسان است که به مقدار کم در پروتئين ها وجود دارد.
هيستيدين(His): اين اسيد آمينه در تمام پروتئين ها به مقدار اندکي وجود دارد و فقط مقدار آن در هموگلوبين نسبتا زياد است.
پرولين(Pro): اسيد آمينهاي است که در پروتئين هايي مانند کلاژن و رشته هاي ابريشم به مقدار فراوان ديده مي شود. اين اسيد آمينه نقش مهمي در ساختمان فضايي پروتئين ها به عهده دارد. در حقيقت پرولين که از حلقه ايمين مشتق مي شود، يک اسيد ايمينه است. در کلاژن تعدادي از پرولين ها به هيدروکسي پرولين تبديل مي شود.
اسيدهاي آمينه ضروري
از نظر تغذيه، اسيد آمينهها را به دو دسته ضروري و غير ضروري تقسيم مي کنند. اسيدهاي آمينه ضروري، اسيدهاي آمينهاي هستند که سلول ها قادر به سنتز نيستند، در صورتي که اسيدهاي آمينه غير ضروري توسط سلول ها از ساير مواد ساخته مي شوند. نوع اسيدهاي آمينه ضروري در نزد گونه هاي مختلف جانداران متفاوت است.
