پاسخ به:بانک مقالات زیست شناسی
یک شنبه 31 اردیبهشت 1391 2:16 PM
5 : زيست شناسي ايران پاییز 1385; 19(3):282-289. |
مطالعه نقش توالي نشانه HDEL در انتهاي کربوکسي پروتيين ها با استفاده از نشان دار كردن ايمنوسيتوشيميايي سلولهاي تراريخت و وحشي توتون |
موافقي علي* |
* دانشگاه تبريز، دانشكده علوم طبيعي، گروه علوم گياهي |
با گذشت بيش از دو دهه از آغاز تحقيقات در مورد نحوه خروج پروتيينها از شبکه آندوپلاسمي هنوز بطور كامل در اين زمينه اتفاق نظر حاصل نشده است. مدل "انتقال توده اي" خروج مولكولها از شبکه آندوپلاسمي را به صورت غير انتخابي در نظر مي گيرد. در حالي كه مدل "انتقال فعال" گزينش مولكولها و در نتيجه تغليظ آنها را در زمان خروج از ER پيشنهاد مي کند. بهر حال نقش تتراپپتيد نشانه HDEL در بازگشت دادن پروتيين هاي مقيم ER از دستگاه گلژي مورد پذيرش است. از مشكلات تحقيقي موجود در زمينه پروتئين هائي که داراي اين توالي نشانه هستند، خروج کم و از طرف ديگر تجزيه سريع بسياري از آنها در خارج از ER است. براي غلبه بر اين مشکل، دو گروه از گياهان تراريخت توتون مورد استفاده قرار گرفت که سلولهاي آنها آلفا- آميلاز و يا HDEL- آلفا- آميلاز را به عنوان پروتيين ترشحي توليد مي کنند. نشان دار کردن ايمني شناختي برش هاي انجمادي سلولهاي ريشه اين گياهان با آنتي بادي تهيه شده بر عليه آلفا- آميلاز وجود اين آنزيم را در شبکه آندوپلاسمي، دستگاه گلژي و ديواره سلولي هر دو گروه از آنها مشخص کرد. مقايسه الکتروميکروگراف هاي مربوط به سلولهاي تراريخت نشان داد که اتصال مولكول هاي آلفا- آميلاز به توالي HDEL باعث تمرکز اين آنزيم در قطب نزديک يا سيس دستگاه گلژي و احتمالا بازگشت آن به سمت ER مي گردد. با اين حال، وجود تعدادي از نشانها در ساير ساکول هاي گلژي و همچنين ديواره هاي سلولي دليلي بر اشباع احتمالي ماشين بازگشت مولكول هاي داراي تتراپپتيد HDEL از بخش نزديک يا سيس بود. بعبارت ديگر، در سلولهاي تراريخت بازداري مولكول هاي آلفا- آميلاز بواسطه اتصال به HDEL نمي تواند بطور کامل باعث حفظ اين مولكولها در ER گردد. نشان دار کردن سلولهاي ريشه گياهان وحشي با استفاده از آنتي باديهاي کالرتيکولين و بيپ كمرنگ بودن نقش کم مکانيسم بازگشت بواسطه HDEL را در بازداري رتيکلوپلاسمين هاي محلول در ER تاييد نمود. |
كليد واژه: |
![]() |
نسخه قابل چاپ |