بانک مقالات زیست شناسی

آلفا-1- آنتي تريپسين (AAT) عضوي از خانواده بزرگ مهار كننده سرين پروتئازها است وشامل 394 اسيد آمينه مي باشد كه از 3 صفحه بتا (A-C) و  9 مارپيچ آلفا (A-I) و يك لوپ واكنش گر تشكيل شده است. موتاسيون هاي نقطه اي و عوامل محيطي مي تواند صفحه بتا A را ناپايدار نموده و ساختار پروتئين را تخريب كند. و در نتيجه با ميان كنش پروتئين ـ پروتئين در نتيجه اتصال باقيمانده هاي يك مولكول سرپين به صفحه بتاي مولكول ديگر موجب تشکيل پليمر لوپ- شيت شود. اين پليمرها در شبكه اندوپلاسمي سلول هاي كبدي تجمع مي يابند و انكلوزيون بادي ها را تشكيل مي دهد كه منجر به تعدادي از بيماري ها مانند هپاتيت نوزادي، سيروز كبدي، كارسينوماي كبدي، آمفيزم و ترمبوز مي شود. در اين مطالعه ما فاكتورهايي را كه موجب تغيير ساختار فضايي مي شود (درجه حرارت، غلظت، زمان انكوباسيون) بر روي پليمريزاسيون AAT با استفاده از روش هاي طيف سنجي، كدورت سنجي و دو رنگ نمايي دوراني و فلورومتري بررسي نموديم. نتايج حاصل از الكتروفورز ژل پلي اكريل آميد نيز چندين مرحله از پليمريزاسيون را در حضورفاكتورهاي محيطي فوق تاييد مي كند بر اين اساس AAT در حالت طبيعي پس از مهاجرت به صورت يك باند منومر ظاهر مي شود در حالي كه در پليمرهاي لوپ ـ شيت بصورت چندين باند ديده مي شود. بنابراين نتيجه مي گيريم كه عواملي از قبيل دما، غلظت، مي تواند موجب تغييرات اساسي ساختاري در AAT شده كه نهايتا اين تغييرات به پليمريزاسيون آن مي انجامد ؛ بعلاوه پليمريزاسيون با درجات مختلفي روي داده و منجر به كاهش فعاليت مهاري پروتئين مي گردد.

 نسخه قابل چاپ