بانک مقالات زیست شناسی

استات کيناز آنزيمي است که توزيع گسترده اي در ميان باکتريها و آرکئوباکتريها دارد، و عمل فسفريله کردن استات را عهده دار است. اهميت اين آنزيم را مي توان با توجه به اين موضوع در نظر گرفت که استيل کوآنزيم آ، پيش ماده رايج سنتز اسيد چرب است، و بنابراين رشد اوليه سلول با تکيه بر فعال سازي استات طي فرآيند فسفري شدن درون سلول انجام مي شود. علي رغم اهميت زياد اين آنزيم در متابوليسم باکتريها مطالعات ساختاري بسيار محدودي در مورد آن انجام گرفته است. براي دست يابي به اطلاعاتي در مورد رابطه بين ساختار و عملکرد اين آنزيم، با استفاده از روشهاي کامپيوتري (بيوانفورماتيک) ابتدا ساختار سه بعدي استات کيناز براي 22 ارگانيسم مختلف ساخته شد. استات کيناز Methanosarcina thermophila که تنها آنزيم با ساختار سه بعدي شناخته شده است، به عنوان الگو براي طراحي کليه اين ساختارها مورد استفاده قرار گرفت. از آنجا که ترادف تواليهاي آنزيمهاي طراحي شده با استفاده از Blast و ClustalW نشان داده بود که آنزيمهاي مورد بررسي از 53 تا 76 درصد شباهت با آنزيم الگو را دارا مي باشد، استفاده از اين ساختار به عنوان الگو قابل توجيه است. به طور ميانگين حدود 50 مدل براي توالي استات کيناز هر يک از باکتريها ساخته شد. و بهترين مدلها با نرم افزار Chimera مقايسه شدند RMSD .حاصل از مقايسه Ca ساختارهاي مختلف 0.46 A^o به دست آمد که نشانگر شباهت بسيار فراوان ساختارهاست. جايگاه اتصال استات نيز در همه مدلها يکسان بوده و تنها در چند مورداستثنا به جاي 126) Asn در (Methanosarcina، His قرار مي گيرد. مقايسه ساختار استات کينازها نشان مي دهد که شباهت ساختاري بسيار زيادي ميان آنزيم استات کيناز باکتريهاي گرم مثبت و گرم منفي و همچنين ميکروارگانيسم هاي يوکاريوتي وجود دارد، هدف از اين مطالعات بررسي ساختار سه بعدي آنزيمهاي مختلف خانواده استات کيناز و به دست آوردن اطلاعاتي در مورد تشابه ها و اختلافات ساختار کلي اين آنزيمها و نحوه قرارگيري اسيدهاي آمينه جايگاه اتصال استات مي باشد که در طراحي مهارکننده هاي اين جايگاه و در نهايت مهار آنزيم به کار گرفته خواهد شد .

 نسخه قابل چاپ